Læknablaðið : fylgirit - 01.05.1978, Blaðsíða 143

Læknablaðið : fylgirit - 01.05.1978, Blaðsíða 143
Gunnar Husby, Knut Sletten, Robin F. Anders, Jacob B. Natvig Institute of Immunology and Rheumatology, Rikshospitalet and Institute of Biochemistry, University of Oslo, Norway THE NATURE OF AMYLOID FIBRILS ASSOCIATED WITH RHEUMATIC DISORDERS The amyloid fibril (3) is the unique component of all types of amyloid substances. The ultra- structure of the fibrils is identical in different clinical categories of amyloidosis like primary, myelomaassociated and secondary amyloidosis as well as in spontaneous and experimental amyloidosis in animals. However, recent investigations have shown evidence that chemi- cally entirely different classes or proteins may make up amyloid fibrils with identical ultra- structure. It is interesting that the chemistry of the fibrils to a large extent follows the much older clinical classification of amyloidosis. Hence, it has been established that the protein most often found as the major subunit of primary and myelomaassociated amyloid fibrils is smaller or larger parts of monoclonal immunoglobulin light chains, particularly their amino-terminal, variable part (6,11). On the other hand, the completely different protein AA (for nomenclature, see 2) is consistently found as a major component of secondary amyloid fibrils (3,5,7,8,9,12,16). The present communication is concerned with the amyloid protein AA and a related serum protein SAA. In addition, we also report data on another major fibril component, the high molecular weight or "void volume" material which seems to be present in amyloid fibrils of both the immuno- globulin and the protein AA type. It is concluded that the amyloid protein AA as well as the void volume material of amyloid fibrils are protein components derived from connective tissue. Materials and methods Amyloid fibrils were prepared according to Pras et al. (14) from the liver of a patient T.H. with amyloidosis secondary to juvenile rheumatoid arthritis (JRA) and from the liver of a patient with amyloidosis associated with ankylosing spondylitis (AS). The fibrils were treated with 0.1 N sodium hydroxide for immunization of rabbits and for immunodifussion studies, and with 6 M guanidine/ 0.1 M dithiothreitol (DTT) for fractionation by gel filtration on Sephadex G-100 and G-25 columns as described in details previously (8). Amyloid fibril subfragments purified by gel filtration were studied by amino acid composition and sequence analyses (8,9,16,17) and by immuno- logic tests (8,9,11). For comparative studies tissues from corre- sponding normal organs were subjected to exactly the same procedures for extraction and chemical treatment as the amyloidotic organs, and to the same amino acid analyses and immunologic studies. Anti-amyloid antiserum was raised in rabbits by immunization with NaOH-treated amyloid fibrils (DAM) and made mono-specific for protein AA and the amyloid void volume material respectively by specific absorptions (8,9,11). Fig. 1 Gel filtration of amyloid T.H. liver. Two major peaks are obtained: The Vo-material, and at a later position the amy- loid protein AA. 141
Blaðsíða 1
Blaðsíða 2
Blaðsíða 3
Blaðsíða 4
Blaðsíða 5
Blaðsíða 6
Blaðsíða 7
Blaðsíða 8
Blaðsíða 9
Blaðsíða 10
Blaðsíða 11
Blaðsíða 12
Blaðsíða 13
Blaðsíða 14
Blaðsíða 15
Blaðsíða 16
Blaðsíða 17
Blaðsíða 18
Blaðsíða 19
Blaðsíða 20
Blaðsíða 21
Blaðsíða 22
Blaðsíða 23
Blaðsíða 24
Blaðsíða 25
Blaðsíða 26
Blaðsíða 27
Blaðsíða 28
Blaðsíða 29
Blaðsíða 30
Blaðsíða 31
Blaðsíða 32
Blaðsíða 33
Blaðsíða 34
Blaðsíða 35
Blaðsíða 36
Blaðsíða 37
Blaðsíða 38
Blaðsíða 39
Blaðsíða 40
Blaðsíða 41
Blaðsíða 42
Blaðsíða 43
Blaðsíða 44
Blaðsíða 45
Blaðsíða 46
Blaðsíða 47
Blaðsíða 48
Blaðsíða 49
Blaðsíða 50
Blaðsíða 51
Blaðsíða 52
Blaðsíða 53
Blaðsíða 54
Blaðsíða 55
Blaðsíða 56
Blaðsíða 57
Blaðsíða 58
Blaðsíða 59
Blaðsíða 60
Blaðsíða 61
Blaðsíða 62
Blaðsíða 63
Blaðsíða 64
Blaðsíða 65
Blaðsíða 66
Blaðsíða 67
Blaðsíða 68
Blaðsíða 69
Blaðsíða 70
Blaðsíða 71
Blaðsíða 72
Blaðsíða 73
Blaðsíða 74
Blaðsíða 75
Blaðsíða 76
Blaðsíða 77
Blaðsíða 78
Blaðsíða 79
Blaðsíða 80
Blaðsíða 81
Blaðsíða 82
Blaðsíða 83
Blaðsíða 84
Blaðsíða 85
Blaðsíða 86
Blaðsíða 87
Blaðsíða 88
Blaðsíða 89
Blaðsíða 90
Blaðsíða 91
Blaðsíða 92
Blaðsíða 93
Blaðsíða 94
Blaðsíða 95
Blaðsíða 96
Blaðsíða 97
Blaðsíða 98
Blaðsíða 99
Blaðsíða 100
Blaðsíða 101
Blaðsíða 102
Blaðsíða 103
Blaðsíða 104
Blaðsíða 105
Blaðsíða 106
Blaðsíða 107
Blaðsíða 108
Blaðsíða 109
Blaðsíða 110
Blaðsíða 111
Blaðsíða 112
Blaðsíða 113
Blaðsíða 114
Blaðsíða 115
Blaðsíða 116
Blaðsíða 117
Blaðsíða 118
Blaðsíða 119
Blaðsíða 120
Blaðsíða 121
Blaðsíða 122
Blaðsíða 123
Blaðsíða 124
Blaðsíða 125
Blaðsíða 126
Blaðsíða 127
Blaðsíða 128
Blaðsíða 129
Blaðsíða 130
Blaðsíða 131
Blaðsíða 132
Blaðsíða 133
Blaðsíða 134
Blaðsíða 135
Blaðsíða 136
Blaðsíða 137
Blaðsíða 138
Blaðsíða 139
Blaðsíða 140
Blaðsíða 141
Blaðsíða 142
Blaðsíða 143
Blaðsíða 144
Blaðsíða 145
Blaðsíða 146
Blaðsíða 147
Blaðsíða 148
Blaðsíða 149
Blaðsíða 150
Blaðsíða 151
Blaðsíða 152
Blaðsíða 153
Blaðsíða 154
Blaðsíða 155
Blaðsíða 156
Blaðsíða 157
Blaðsíða 158

x

Læknablaðið : fylgirit

Beinir tenglar

Ef þú vilt tengja á þennan titil, vinsamlegast notaðu þessa tengla:

Tengja á þennan titil: Læknablaðið : fylgirit
https://timarit.is/publication/991

Tengja á þetta tölublað:

Tengja á þessa síðu:

Tengja á þessa grein:

Vinsamlegast ekki tengja beint á myndir eða PDF skjöl á Tímarit.is þar sem slíkar slóðir geta breyst án fyrirvara. Notið slóðirnar hér fyrir ofan til að tengja á vefinn.